Библиография

1. 1. Быстрова М.Ф., Буданова Е.Н. 2007. Перекись водорода и пероксиредоксины в редокс-регуляции внутриклеточной сигнализации // Биологические мембраны. Т. 24. № 2. С. 115.
2. 2. Лав Р.М. 1976. Химическая биология рыб. М.: Пищ. пром-сть.
3. 3. Морозова А.Ю., Галагудза М.М. 2006. Оценка инфаркт-лимитирующего эффекта пре- и посткондиционирования с помощью определения уровня миокардиальных маркеров // Регионарное кровообращение и микроциркуляция. Т. 5. № 4. С. 90.
4. 4. Немова Н.Н., Мурзина С.А., Лысенко Л.А. и др. 2019. Эколого-биохимический статус атлантического лосося Salmo salar L. и кумжи Salmo trutta L. в раннем развитии // Журн. общ. биол. Т. 80. № 3. C. 175.
5. 5. Полонецкий Л.З., Гелис Л.Г., Подпалов В.П. и др. 2011. Диагностика и лечение острых коронарных синдромов с подъемом и без подъема сегмента ST на ЭКГ. Минск: Проф. издания.
6. 6. Сидоров В.С., Высоцкая Р.У., Костылев Ю.В. 1980. Активность лизосомальных ферментов у взрослых самок озерного лосося Salmo salar L. в период преднерестового созревания // Вопр. ихтиологии. Т. 20. Вып. 4(123). С. 713.
7. 7. Солдатов А.А. 2023. Случаи спонтанного роста концентрации метгемоглобина в крови костистых рыб на протяжении годового цикла // Биология внутр. вод. № 4. С. 549. https://doi.org/10.31857/S032096522304023X
8. 8. Столбунова В.В., Герасимов Ю.В. 2025. Скорость замен в COX1 МТДНК, поведение и размер тела плотвы Rutilus rutilus, леща Abramis brama и их реципрокных гибридов // Биология внутр. вод. Т. 18. № 2.
9. 9. С. 346. https://doi.org/10.31857/S0320965225020104
10. 10. Тамбовцева Р.В. 2010. Развитие мышечной ткани в онтогенезе // Новые исследования. Т. 1. № 23. С. 81.
11. 11. Тамбовцева Р.В. 2014. Биохимические особенности онтогенетического развития энергообеспечения мышечной деятельности // Новые исследования. Т. 1. № 38. С. 68.
12. 12. Чурова М.В., Мещерякова О.В., Немова Н.Н. 2010. Взаимосвязь линейно-весовых характеристик с активностью некоторых ферментов и молекулярно-генетическими показателями в белых мышцах разных возрастных групп сигов из озера Каменное (Республика Карелия) // Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов. Т. 1. № 3. С. 304.
13. 13. Almeida-Val V.M.F., Val A.L., Duncan W.P. et al. 2000. Scaling effects on hypoxia tolerance in the Amazon fish Astronotus ocellatus (Perciformes: Cichlidae): contribution of tissue enzyme levels // Comp. Biochem. Physiol. Part B: Biochem. Mol. Biol. V. 125. № 2. P. 219. https://doi.org/10.1016/S0305-0491 (99)00172-8
14. 14. Altringham J.D., Ellerby D.J. 1999. Fish swimming: patterns in muscle function // J. Exp. Biol. V. 202. № 23. P. 3397. https://doi.org/10.1242/jeb.202.23.3397
15. 15. Chalker J., Gardiner D., Kuksal N., Mailloux R.J. 2017. Characterization of the impact of glutaredoxin-2 (GRX2) deficiency on superoxide/hydrogen peroxide release from cardiac and liver mitochondria // Redox Biol. V. 15. P. 216. https://doi.org/10.1016/j.redox.2017.12.006
16. 16. Driedzic W.R., Stewart J.M. 1982. Myoglobin content and the activities of enzymes of energy metabolism in red and white fish hearts // J. Comp. Physiol. V. 149. № 1. P. 67. https://doi.org/10.1007/BF00735716
17. 17. Driedzic W.R., Stewart J.M., Scott D.L. 1982. The protective effect of myoglobin during hypoxic perfusion of isolated fish hearts // J. Mol. Cell. Cardiol. V. 14. № 11. P. 673. https://doi.org/10.1016/0022-2828 (82)90164-X
18. 18. Emeretli I.V., Rusinova O.S. 2002. The Activity of Enzymes of the Main Pathways of Carbohydrates Oxidation in Fish Tissues // Hydrobiol. J. V. 38. Iss. 2. P. 70. https://doi.org/10.1615/HydrobJ.v38.i2.70
19. 19. Farrell A.P., Jones D.R. 1992. The heart. Fish Physiology. XIIA. San Diego: Acad. Press. P. 1.
20. 20. Feller G., Gerday C. 1987. Metabolic pattern of the heart of haemoglobin-and myoglobin-free Antarctic fish Channichthys rhinoceratus // Polar Biol. № 7. P. 225. https://dx.doi.org/10.1007/BF00287418
21. 21. Flogel U., Godecke A., Klotz L.O., Schrader J. 2004. Role of myoglobin in the antioxidant defense of the heart // FASEB J. V. 18. № 10. P. 1156. https://doi.org/10.1096/fj.03-1382fje
22. 22. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. 2015. Free Radicals in Biology and Medicine. Oxford: Oxford Univ. Press. https://dx.doi.org/10.1093/acprof:oso/9780198717478.001.0001
23. 23. Hochachka P.W. 1980. Living without oxygen: closed and open systems in hypoxia tolerance. Cambridge: Harvard Univ. Press. https://doi.org/10.4159/harvard.9780674498266
24. 24. Hochachka P.W., Matheson G.O. 1992. Regulating ATP turnover rates over broad dynamic work ranges in skeletal muscles // J. Appl. Physiol. V. 73. № 5. P. 1697. https://doi.org/10.1152/jappl.1992.73.5.1697
25. 25. Hudlick S.O, Pette D., Staudte H. 1973. The relation between blood flow and enzymatic activity in slow and fast muscles during development // Pfliigers Arch. V. 343. P. 341. https://doi.org/10.1007/bf00595821
26. 26. Johnston I.A., Moon T.W. 1981. Fine structure and metabolism of multiply innervated fast muscle fibres in teleost fish // Cell Tissue Res. V. 219. P. 93. https://doi.org/10.1007/bf00210021
27. 27. Korshunov S.S., Skulachev V.P., Starkov A.A. 1997. High protonic potential actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria // FEBS letters. V. 416. № 1. P. 15. https://doi.org/10.1016/S0014-5793 (97)01159-9
28. 28. Legate N.J., Bailey J.R., Driedzic W.R. 1998. Oxygen consumption in myoglobin-rich and myoglobin-poor isolated fish cardiomyocytes // J. Exp. Zool. V. 280. № 4. P. 269. https://doi.org/10.1002/ (SICI)1097-010X(19980301)280:43.0.CO;2-M
29. 29. Li X., May J.M. 2002. Catalase-dependent measurement of H2O2 in intact mitochondria // Mitochondrion. V. 1. № 5. P. 447. https://doi.org/10.1016/S1567-7249 (02)00010-7
30. 30. Mailloux R.J. 2020. An update on mitochondrial reactive oxygen species production // Antioxidants. V. 9. 472. https://doi.org/10.3390/antiox9060472
31. 31. Otto D.M., Moon T.W. 1996. Endogenous antioxidant systems of two teleost fish, the rainbow trout and the black bullhead, and the effect of age // Fish Physiol. Biochem. V. 15. P. 349. https://doi.org/10.1007/BF02112362
32. 32. Parente A.D., Bolland D.E., Huisinga K.L., Provost J.J. 2024. Physiology of malate dehydrogenase and how dysregulation leads to disease // Essays in Biochemistry, EBC20230085. V. 68. Iss. 2. P. 121. https://doi.org/10.1042/EBC20230085
33. 33. Salin K., Auer S.K., Rudolf A.M. et al. 2015. Individuals with higher metabolic rates have lower levels of reactive oxygen species in vivo // Biol. Lett. V. 11. P. 20150538. https://doi.org/10.1098/rsbl.2015.0538
34. 34. Sanger A.M., Stoiber W. 2001. Muscle fiber diversity and plasticity // Fish Physiol. V. 18. P. 187. https://doi.org/10.1016/S1546-5098 (01)18008-8
35. 35. Shulman G.E., Love R.M. 1999. The Biochemical Ecology of Marine Fishes // Advances in Marine Biol. L.: Acad. Press. V. 36. P. 1.
36. 36. Slodzinski M.K., Aon M.A., O'Rourke B. 2008. Glutathione oxidation as a trigger of mitochondrial depolarization and oscillation in intact hearts // JMCC. V. 45(5). P. 650. https://doi.org/10.1016/j.yjmcc.2008.07.017
37. 37. Somero G.N., Childress J.J. 1980. A violation of the metabolismsize scaling paradigm: activities of glycolytic enzymes in muscle increase in larger-size fish // Physiol. Zool. V. 53. P. 322.
38. 38. Stepanov G. 2023. Pathophysiological mechanisms of adaptation of muscle tissue of descendants of irradiated animals to altering influence of ionizing radiation // J. Education, Health and Sport. V. 48(1). P. 225. https://dx.doi.org/10.12775/JEHS.2023.48.01.017
39. 39. Tessadori F., van Weerd J.H., Burkhard S.B. et al. 2012. Identification and functional characterization of cardiac pacemaker cells in zebrafish // PLoS ONE. V. 7. P. e47644. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0047644
40. 40. Tota B., Cimini V., Salvatore G., Zummo G. 1983. Comparative study of the arterial and lacunary systems of the ventricular myocardium of elasmobranchs and teleost fishes // Am. J. Anat. V. 167. P. 15. https://doi.org/10.1002/aja.1001670103
41. 41. Turek Z., Ringnalda B.E., Grandtner M., Kreuzer F. 1973. Myoglobin distribution in the heart of growing rats exposed to a simulated altitude of 3500 m in their youth or born in the low pressure chamber // Pflugers Archiv. V. 340. P. 1. https://doi.org/10.1007/BF00592192
42. 42. Wilhelm Filho D., Giulivi C., Boveris A. 1993. Antioxidant defences in marine fish – I. Teleosts // Comp. Biochem. Physiol. Part C: Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. V. 106. P. 409. https://doi.org/10.1016/0742-8413 (93)90154-D
43. 43. Wittenberg J.B., Wittenberg B.A. 2003. Myoglobin function reassessed // J. Exp. Biol. V. 206. P. 2011. https://doi.org/10.1242/jeb.00243
44. 44. Zhu K., Wang H., Wang H. et al. 2014. Characterization of muscle morphology and satellite cells, and expression of muscle-related genes in skeletal muscle of juvenile and adult Megalobrama amblycephala // Micron. V. 64. P. 66.